質譜儀與其他技術的結合：液相色譜（LC），氣相色譜（GC），毛細管電泳（CE）和凝膠電泳（GE）是常見的示例。與ICP-MS和DART-MS結合使用時，方法的組合尤為常見。

1、氣相色譜質譜法（GC-MS）

GC是一種分析/分離技術，其中將復雜的化合物混合物注入色譜柱中，并根據其相對沸點和對色譜柱的親和力進行分離。GC中使用的高溫使其不適合用于高分子量化合物（例如蛋白質），因為它們會使熱量變性。它非常適合用于石化，環(huán)境監(jiān)測和修復以及工業(yè)化學領域。樣品本質上可以是固體，液體或氣體。分離后，可以通過質譜技術（例如ICP-MS）分析化合物以進行鑒定，或使用EI或CI將其離子化，然后在ToF質量分析器17中進行分析。

2、液相色譜質譜法（LC-MS）

LC與氣相色譜相似，不同之處在于樣品現在處于液相狀態(tài)。將樣品溶解在溶劑中，然后注入到色譜柱中，該色譜柱由可溶化合物（流動相）和固相（固定相）組成。樣品成分與色譜柱固定相之間的相對親和力導致樣品成分分離，然后可以通過質譜檢測。由于流出物處于液相狀態(tài)，因此這種分離技術非常適合與ICP-MS和ESI-MS方法結合使用，但也發(fā)現與離子阱和Orbitrap質譜儀相關。

3、交聯質譜（XL-MS）

了解多蛋白復合物的結構和組織對于了解細胞功能至關重要?；瘜W交聯與質譜聯用（XL-MS）是一種方法，可與諸如低溫電子顯微鏡（cryo-EM）和X射線晶體學之類的結構生物學技術互補，但可提供較低分辨率的結構信息。在XL-MS中，蛋白質或蛋白質復合物用交聯劑處理，該交聯劑會在蛋白質中的特定官能團之間引入共價鍵。然后將交聯的蛋白質用分解該蛋白質的酶消化，并通過LC-MS方法分析所得混合物，以鑒定交聯的肽并確定其序列。交叉鏈接的位置提供了有關正在研究的系統(tǒng)的結構信息。但是，解釋很復雜，因為以這種方式制備的樣品比非交聯蛋白的消化物包含的獨特化學種類要多得多。潛在的交聯肽的數目隨序列長度二次增加。盡管如此，XL-MS還是一個有用的工具，可幫助開發(fā)蛋白質-蛋白質相互作用的結構模型。

4、氫交換質譜（HX-MS）

氫交換質譜（HX-MS）的目標類似于XL-MS的目標–研究多蛋白復合物，尤其是蛋白結構和動力學。HX-MS的優(yōu)勢包括以下事實：它可以探測溶液中蛋白質的結構，因此無需結晶；它僅需少量樣品（500-1,000皮摩爾）；可以研究難以純化的蛋白質，并且可以揭示結構和動力學隨時間的變化。HX-MS利用化學反應，使蛋白質中的某些H原子與溶液中的H原子連續(xù)交換。如果將H2O水溶液用重水（D2O）代替，則可以進行此交換過程。特別地，與氨基酸主鏈N原子鍵合的H（也稱為主鏈酰胺H）可用于探測蛋白質結構。H與D的交換完成后，可以通過MS分析樣品，以提供有關具有小分子結合，蛋白質折疊的蛋白質結構變化的信息，或有關未結晶或不適合其他結構生物學的蛋白質結構的信息方法。

5、基質輔助激光解吸/電離質譜成像（MALDI-MSI）

MALDI-TOF不僅是MS分析的出色方法，而且還能夠通過逐步掃描平臺，在重復發(fā)射激光的情況下連續(xù)掃描平臺或通過掃描激光束來生成圖像。這項技術稱為基質輔助激光解吸/電離質譜成像（MALDI-MSI）。所得到的圖像可以以50-200mm之間的空間分辨率提供有關大型組織切片的大量信息。由于MALDI是一種軟電離技術，因此分子信息得以保留，因此不需要像熒光顯微鏡那樣標記感興趣的化合物進行檢測。因此，它提供了“無標簽”成像的方法。